2009年9月9日

國際期刊傳真--2009.9(477)

紡錘絲調控機制
有絲分裂的紡錘絲(mitoticspindle)由微管蛋白所組成,紡錘絲纖維會附著在染色體的著絲粒(kinetochore)上,幫助染色體向細胞兩極移動,也幫助細胞的分裂。雖然有絲分裂的機制越來越明朗,但對於紡錘絲的調控仍有許多疑問。

美國哈佛醫學院的TimothyMitchison和Sophie Dumont,利用儀器輕輕地擠壓正在分裂中的細胞,藉此觀察紡錘絲的變化。實驗結果發現,受到擠壓的細胞其紡錘絲生成範圍變大,接著因為著絲點末端微管蛋白的去聚合作用(depolymerization)受到抑制,紡錘絲會延伸變長。一旦去除擠壓細胞的力量,紡錘絲又會回復原來的狀態。根據結果,研究者認為在細胞的兩極點存在著機械化學轉換,可以在紡錘絲受力的情況下調控微管蛋白去聚合的速率,而改變紡錘絲長度。

將白磷「關」起來
白磷(white phosphorus, P4)是相當活潑的非金屬化合物,以四面體(tetrahedron)的形式存在,與氧氣具有高反應性,非常容易燃燒爆炸,因此常被使用來製作軍火,如白磷彈和手榴彈。

英國劍橋大學的JonathanNitschke建構出一種「牢籠」,可將白磷關在裡面,去除其易爆炸的危險性。這個牢籠是由4,4'-diaminobiphenyl-2,2'-disulfonicacid及2-formylpyridine與二價鐵離子作用所形成的四面體複合物。在水溶液中,白磷會被關在這個牢籠中心,使厭水性的白磷成為水溶性,並且不易與氧氣反應。有趣的是,白磷在牢籠中變得較穩定,並非氧氣被排除在外,而是因為牢籠中的空間太小,使得白磷和氧氣反應生成的氧化物無法產生。這個創新的發明,可大大提高白磷在軍事以外的應用。

用衛星預測海嘯
2004年的南亞大海嘯震撼了整個地球。這場驚世海嘯奪走20多萬人寶貴的生命,卻也留給科學家許多關於海嘯的珍貴訊息。美國科羅拉多大學的Godin等人,分析南亞大海嘯的衛星遙測的雷達數據,發現了利用人造衛星預測海嘯發生的可能。

海嘯之所以難以預測,是因為它總是「低調」地潛伏在海面上,一直到靠岸時才會激起數層樓高的大浪。幸好海嘯和其他事物一樣,凡走過必留下痕跡。而這個蹤跡就是會隨著海嘯行進時產生同步變化的海面粗糙度(sea surface roughness)。科學家發現,南亞海嘯發生時,衛星雷達的背面散射強度(radar backscattering strength)數據記載了當時海面粗糙度的顯著變化。未來或許可以利用太空中的衛星探測,來提高海嘯預警系統的敏感性與正確度。

當我們「冷」在一起
玻色–愛因斯坦凝聚體(Bose-Einstein condensate),在1920年代早期由Bose和Einstein所提出。他們認為部分物質在溫度逼近絕對零度時,會失去粒子特性,甚至失去不同的量子能階,因此可以重疊於相同位置,彼此粒子間無法分割,此類型物質被稱為玻子(Boson)。

Emanuel Henn利用震盪的磁場搖動銣(87Rb)的玻色–愛因斯坦凝聚體,在量子凝態(quantum fluid)上觀測到了量子擾動(quantum turbulence)的現象。擾動生成的擾動雲(turbulent cloud),與一般的量子或室溫下氣體有明顯不同,它可以維持固定的長寬比(aspect ratio),是量子擾動獨有的特性。目前這方面的研究大多仍在數值模擬階段,隨著測量技術的開發,原子超流體的擾動現象,將能提供更多研究的新方向。

返祖演化
大部分的脊椎動物早已捨棄卵生,改以胎生的方法生育,然而演化是否僅照著只進不退的單一路徑?過去只有一些不確定的例子,直到最近才出現了可能推翻杜氏定律(Dollo's law,演化不可逆法則)的明確演化證據。

美國耶魯大學的Vincent Lynch 和Gunter Wagner 分析41種蟒蛇的DNA 資料,進行系統發生學的研究。在主要為卵胎生的蚺蛇亞科中,只有兩種採卵生,主角阿拉伯沙蚺(Eryx jayakari)就是其中之一,研究人員認為,牠們在大約6000 萬年前,從卵胎生的方式,回頭演化成卵生。科學家也指出,阿拉伯沙蚺缺乏其他卵生動物所擁有、用來破殼而出的蛋齒(egg tooth),這是另一個證據,證明阿拉伯沙蚺祖先,曾經演化成卵胎生的方式生殖,之後才再演化為現今卵生的阿拉伯沙蚺。

分合的平衡
血管受損會引發生化反應,促使血液中的血纖維蛋白(fibrin)聚合,幫助止血與傷口的癒合。但是,造成心血管疾病的血栓組成中,也含有血纖維蛋白。為了維持恆定,血纖維蛋白必須既堅韌又有可塑性,使聚合的構造可以在需要時發生作用,又可輕易被分解。

美國賓州大學的Brown等人研究觀察血纖維蛋白,由大到小三種不同尺度的表現(聚合成網狀結構時、單一纖維狀態、與分子層次)。在相對較低拉力下,血纖維蛋白會排列交纏成束;而在較強的拉力下,它的組成結構會解開。這個研究讓我們得以從分子基礎的角度,更加了解血纖維蛋白組成的彈性與可伸展性,如果可以由外在控制血纖維蛋白構造的分解,將有助於破壞人體內已形成的血栓,預防心血管疾病的發生。

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